07.11.2017
31.10.2017
21.10.2017
21.10.2017
21.10.2017
04.10.2017
04.10.2017
28.09.2017
01.09.2017
31.08.2017
Лецитиназы
 20.06.2014

В медицинской микробиологии лецитиназы известны как токсины, оказывающие разнообразное действие, например гемолизины. Чувствительность эритроцитов различных позвоночных животных к одному и тому же гемолизину неодинакова. Участки, на которые действуют различные лецитиназы в эритроците, также неодинаковы, и это значит, что каждый гемолизин может иметь в клетке свой собственный рецептор, но по отношению к лецитину как субстрату in vitro два различных гемолизина одинаково энзиматически активны. Следовательно: 1) токсичность определяется не только специфичностью фермента, но и тем, каким образом субстрат встроен в восприимчивую структуру; 2) восприимчивая структура играет основную роль во всем патологическом эффекте.
Образование лецитиназы как биохимическое свойство было показано у многих видов бактерий in vitro. В патологии насекомых этот фермент изучался только в связи с патогенностью В. thuringiensis и В. cereus. Туманов первый подчеркнул аналогию между образованием лецитиназы В. thuringiensis (cereus) var. alesti и альфа-токсина Clostridium perfringens в человеке. Позднее Хеймпел показал совпадение оптимального pH для лецитиназы с pH в кишечнике личинок пилильщика. Виды пилильщиков, у которых pH кишечника был выше оптимума для фермента, оказались невосприимчивыми к В. cereus. LD50 для восприимчивых личинок 5-го возраста была в 21 раз выше, чем для мышей (в обоих случаях из расчета на 1 мг веса). Кроме того, гистологическое исследование кишечника насекомых выявило разрушения, вызванные ферментом. Механизм образования лецитиназы бактериальными клетками изучали Кушнер и Кушнер и Хеймпел. Оказалось, что лецитиназа, как и другие ферменты, сначала была связана с клеткой, затем освобождалась из нее и активировалась веществом с низким молекулярным весом, которое было термолабильным и, вероятнее всего, было липидом. Это позволяет думать, что активность этой бактерии определяется не только pH кишечника насекомых, но также и другими механизмами.
Слейн и Логан описали в В. cereus две лецитиназы — одну, обладающую фосфатаземической активностью в организме млекопитающих, и другую, ингибирующую эту активность in vitro. Активность фосфолипазы С Pseudomonas aeruginosa может быть усилена гемолизином, который также вырабатывается этой бактерией. Поскольку и другие бактерии образуют лецитиназу, можно ожидать, что этот фермент может участвовать в патогенности бактерий для насекомых более сложным путем, чем предполагают в настоящее время.